磷酸化轉錄因子SOX9蛋白抗體結構：

　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，*多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC 上。 　

假使在被測分子的不同位點上含有多個相同的決定簇，例如HBsAg的a決定簇，也可用針對此決定的同一單抗分別包被固相和制備酶結合物。但在HBsAg的檢測中應注意亞型問題，HBsAg有adr、adw、ayr、ayw4個亞型，雖然每種亞型均有相同的a決定簇的反應性，這也是用單抗作夾心法應注意的問題。

    雙抗體夾心法測抗原的另一注意點是類風濕因子（RF）的干擾。RF是一種自身抗體，多為IgM型，能和多種動物IgG的Fc段結合。用作雙抗體夾心法檢測的血清標本中如含有RF，它可充當抗原成份，同時與固相抗體和酶標抗體結合，表現出假陽性反應。采用F（ab\'）或Fab片段作酶結合物的，由于去除了Fc段，從而消除RF的干擾。雙抗體夾心法ELISA是否受RF的影響，已被列為這類的一項考核指標。

    雙抗體夾心法適用于測定二價或二價以上的大分子抗原，但不適用于測定半抗原及小分子單價抗原，因其不能形成兩位點夾心。

AGPHD1氨基糖苷類磷酸結構域蛋白抗體

ASGPR1唾液酸糖蛋白受體1抗體

ARSF芳香基硫酸酯酶F抗體

AKAP5A激酶錨定蛋白5抗體

ATXN3L小腦脊髓共濟失調蛋白3抗體

ASTE1ASTE1蛋白抗體

phospho-APG4B(Ser309)磷酸化自噬相關蛋白4B抗體

AFAP微絲相關蛋白1抗體

ADORA1腺苷A1A受體抗體

ARSB芳基硫酸酯酶B抗體

ABATγ氨基丁酸轉氨酶抗體

A2BP1共濟失調蛋白2結合蛋白1抗體

ADAM17腫瘤壞死因子α轉換酶

ARNT2 芳香烴受體核轉錄蛋白2抗體

ABH8AlkB同源蛋白8抗體

ABI3BPABI基因家族成員3結合蛋白抗體

ARHGAP20Rho GTP酶激活蛋白20抗體

ASB10含錨蛋白重復序列-細胞因子信號抑制物盒蛋白家族10抗體

ALDH1L1乙醛脫氫酶1蛋白家族L1抗體

Axin 2軸抑制蛋白2抗體

ANGPTL6血管生成素相關蛋白6抗體

AMHMuellerian繆勒管激素抑制因子抗體

EphA8酪氨酸蛋白激酶受體A8抗體

ARNTL2芳香烴受體核轉錄蛋白樣2抗體

phospho-AANAT (Thr29)磷酸化芳香胺N-乙酰化轉移酶抗體

ABLIM1肌動蛋白結合蛋白1抗體

AMIGO2粘附分子IgG樣結構域蛋白2抗體